A kollagén, a negyedik legnagyobb mennyiségben előforduló fehérje a szervezetben, a fő szerkezeti fehérje, amely a szervezet molekuláris állványzatában található. Az állvány fehérjék és proteoglikánok összetett mátrixa, amely támogatja a belső szerveket és a bőrt.
Maga a kollagén, mint minden fehérje, egy heteropolimer, amely több mint 1400 aminosavból áll, amelyek peptidkötéseken keresztül kapcsolódnak egymáshoz. A kollagént az különbözteti meg, hogy ezek az aminosavak milyen mértékben konzerváltak. Minden harmadik maradék glicinmolekula. Legjellemzőbb a glicint ezután prolin és hidroxiprolin követi. Valójában a prolin jelenléte járul hozzá a kollagén sűrű szerkezetéhez. A hidroxiprolin, amely a prolin oxidációjával képződik C-vitamin jelenlétében, stabilizálja a kollagén hélixet.
Az évek során sok kutató megállapította, hogy a kollagén lúgos vagy enzimes hidrolízissel történő lebontása olyan terméket eredményez, amely háromszorosára növelheti a tenyésztett sejtek kollagéntermelését.
A lúgos és kisebb mértékben az enzimes hidrolízis véletlenszerű peptidfragmenseket hoz létre, amelyekre nem lehet támaszkodni, hogy következetes eredményeket produkáljanak sejttenyésztési modellekben. További biokémiai kutatások kimutatták, hogy a kollagén-hidrolizátumokban a glicin-prolin-hidroxiprolin (GP-Hyp) szekvencia aktív.
Az aktív megbízó meghatározása után két akadály maradt: a szállítás és a gazdaságosság. A hagyományos kollagén-hidrolizátumok molekulatömege meghaladja az 1000 daltont (D), és mint ilyenek, nem képesek könnyen behatolni a bőrbe. Bár lehetséges a fehérje hidrolizálása, a molekulatömeget 300 D alá csökkentve, ami lehetővé tenné a behatolást, ez nem lehetséges megfelelő tisztaságú termék előállítása közben. A peptidszintézis fejlődése, amelynek középpontjában egy új bázis labilis amino-védőcsoport áll, felülkerekedik a tisztaság kérdésén, és lehetővé tette a tiszta peptidek gazdaságos kereskedelmi előállítását.